氨基酸的应用研究进展非常迅速.其应用开发前景十分诱人.为

适应经济发展的需要，苏州医学院氨基酸研究组总结20年来的研究成果，

并参考国外研究进展写成本书.书中对氨基酸的应用原理及在临床医

药、工农业、食品及日用工业上的应用现状作了较为全面的介绍.既

有理论研究进展，又有实际应用，适用范围较为广泛.可供临床、医

药、食品、日用工业品等领域的市场开发人员及医学院校有关专业师

生参考.

I.氨基酸的分类、命名及其理化性质

1.1 氨基酸的分类及命名

1.2 蛋白质氨基酸

1.2.1 非极性氨基酸

1.2.2 不带电荷的极性氨基酸

1.2.3 带电荷的极性氨基酸

1.3 氨基酸的主要理化性质

1.3.1 氨基酸的两性解离和等电点

1.3.2 氨基酸的紫外吸收光谱

1.3.3 氨基酸的化学反应

1.3.4 氨基的反应

1.3.3.2 羧基的反应

1.3.3.3 R基的反应

1.4 氨基酸的化学合成

1.4.1 a－卤代酸与氨的反应

I.4.2 strecker合成

1.5 氨基酸的分离

l.5.I 电泳

1.5.2 离子交换层析

1.6 游离氨基酸

Ⅱ.氨基酸的生物合成及其生产

2.1 氨基酸的生物合成

2.1.1 非必需氨基酸的生物合成

2.1.1.1 谷氨酸生物合成

2.1.1.2 谷氨酰胺生物合成

2.1.1.3 丙氨酸和天冬氨酸生物合成

2.1.1.4 门冬酰胺生物合成

2.1.1.5 丝氨酸生物合成

2.1.1.6 甘氨酸生物合成

2.1.1.7 脯氨酸生物合成

2.1.1.8 羟脯氨酸生物合成

2.1.1.9 半胱氨酸生物合成

2.1.1.10 酪氨酸生物合成

2.1.1.11 羟赖氨酸生物合成

2.2.2 必需氨基酸的生物合成

2.1.2.1 精氨酸生物合成

2.1.2.2 苏氨酸和甲硫氨酸生物合成

2.1.2.3 赖氨酸生物合成

2.1.2.4 缬氨酸、异亮氨酸和亮氨酸生物合成

2.1.2.5 组氨酸生物合成

2.2 氨基酸的生产

2.2.1 氨基酸的化学合成

2.2.1.1 一般合成方法

2.2.1.2 不对称合成

2.2.1.3 光学拆分

2.2.2 氨基酸的分离提纯

2.2.2.1 原理

2.2.2.2 组分离

2.2.2.3 三种树脂的应用

2.2.2.4 氨基酸的色谱分离

2.2.3 微生物发酵生产氨基酸

2.2.3.1 谷氨酸发酵生产

2.2.3.2 赖氨酸发酵生产

2.2.3.3 苏氨酸发酵生产

2.2.3.4 甲硫氨酸发酵生产

2.2.3.5 L－天门冬氨酸发酵生产

2.2.3.6 酪氨酸发酵生产

2.2.3.7 苯丙氨酸发酵生产

2.2.3.8 色氨酸发酵生产

2.2.3.9 鸟氨酸和瓜氨酸发酵生产

2.2.3.10 精氨酸发酵生产

2.2.3.11 异亮氨酸发酵生产

2.2.3.12 亮氨酸发酵生产

2.2.3.13 缬氨酸发酵生产

Ⅲ.氨基酸的分解代谢及临床应用

3.1 血液游离氨基酸的来源与去路

3.1.1 血液氨基酸的来源

3.1.2 血液氨基酸的去路

3.2 血液氨基酸的含量

3.3 氨基酸的分解代谢

3.3.1 氨基酸氮的分解

3.3.1.1 转氨作用

3.3.1.2 氧化脱氨作用

3.3.1.3 氨的转运

3.3.1.4 尿素的生物合成

3.3.2 氨基酸碳骨架的分解

3.3.2.1 氨基酸形成草酰乙酸

3.3.2.2 氨基酸形成a－酮戊二酸

3.3.2.3 氨基酸形成丙酮酸

3.3.2.4 氨基酸形成乙酸CoA

3.4 氨基酸转变成重要功能的物质

3.4.1 肌肽的生物合成及其功能

3.4.2 多胺的分子结构及其功能

3.4.3 褪黑素的生物合成及其功能

3.4.4 黑色素的生物合成及白化病

3.4.5γ－NH2丁酸（GABA） 的形成及其代谢紊乱

3.5 氨基酸的器官代谢

3.5.1 血浆氨基酸与器官之间交换

3.5.1.1 血浆氨基酸与肠道的交换

3.5.1.2 血浆氨基酸与肝脏的交换

3.5.1.3 血浆氨基酸与肌肉组织的交换

3.5.1.4 血浆氨基酸与肾脏的交换

3.5.1.5 血浆氨基酸与脑组织的交换

3.5.1.6 血浆氨基酸与红细胞的交换

3.5.2 肌肉组织的氨基酸代谢

3.5.3 肝脏的氨基酸代谢

3.5.4 肾脏的氨基酸代谢

3.5.5 大脑的氨基酸代谢

3.6 体液氨基酸失衡

3.6.1 氨基酸失衡的原因及后果

3.6.2 肝脏疾病体液氨基酸平衡失调

3.6.3 内分泌疾病体液氨基酸平衡失调

3.6.4 脑病及脑组织损伤体液氨基酸平衡失调

3.6.5 呼吸系统疾病体液氨基酸平衡失调

3.6.6 肾脏疾病体液氨基酸平衡失调

3.6.7 白血病体液氨基酸平衡失调

3.6.8 喉癌HepⅡ细胞氨基酸代谢特点

3.6.9 冠心病体液氨基酸平衡失调

36.10 苯酮尿症体液氨基酸平衡失调

3.6.11 其他疾病体液氨基酸平衡失调

3.7 混合氨基酸的补充

IV.氨基酸及其衍生物的应用

4.1 氨基酸在医药工业上的应用

4.1.1 复方氨基酸输液

4.1.2 口服氨基酸制剂

4.1.3 作为某些药物的合成原料

4.1.4 在医药上其他方面的应用

4.2 氨基酸在食品工业上的应用

4.2.1 食品调味剂

4.2.2 食品营养强化剂

4.2.3 食品除臭剂

4.2.4 食品增香剂与发色剂

4.2.5 油脂抗氧化剂和食品保护剂

4.2.6 防止食品褐变

4.2.7 面包速成剂

4.2.8 食品抗菌剂

4.2.9 抑制食品中有害物质生成

4.3 氨基酸在日用化工中的应用

4.3.1 洗涤剂

4.3.2 人造皮革

4.3.3 化妆品

4.4 氨基酸在农牧业上的应用

4.4.1 氨基酸强化饲料

4.4.2 氨基酸农药

4.5 主要氨基酸应用概况

4.5.1 赖氨酸

4.5.2 色氨酸

4.5.3 苏氨酸

4.5.4 缬氨酸

4.5.5 亮氨酸

4.5.6 苯丙氨酸

4.5.7 甲硫氨酸

4.5.8 甘氨酸

4.5.9 精氨酸

4.5.10 组氨酸

4.5.11 丙氨酸

4.5.12 脯氨酸

4.5.13 丝氨酸

4.5.14 谷氨酸

4.5.15 天冬氨酸

4.5.16 胱氨酸

4.5.17 酪氨酸

4.5.18 Υ－氨酪酸和羟丁氨酸

4.5.19 －氨基己酸

4.5.20 半胱氨酸

4.6 氨基酸的营养作用

4.6.1 人体需要的氨基酸

4.6.2 某些氨基酸对人体的作用

4.6.2.1 赖氨酸

4.6.2.2 甲硫氨酸

4.6.2.3 笨丙氨酸

4.6.2.4 色氨酸

4.6.2.5 苏氨酸

4.6.2.6 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸

4.6.2.7 组氨酸

4.6.2.8 精氨酸

4.6.2.9 牛磺酸

4.6.3 食品中的氨基酸评价

4.6.3.1 比较四种食物蛋白质中EAA及其之间比值

4.6.3.2 比较动物性食物中EAA含量

4.6.3.3 比较谷物、豆类、根茎及块茎食物中EAA含量

4.6.3.4 比较蔬菜、水果及微生物食物中EAA含量

V.氨基酸的分析方法

5.1 氨基酸总量的测定

5.1.1 甲醛滴定法

5.1.2 茚三酮比色法

5.2 氨基酸的仪器分析

5.2.1 氨基酸自动分析仪法

5.2.2 高压液相色谱法

5.2.3 气相色谱法

5.3DNS －氨基酸聚酰胺薄膜层析

5.4 个别氨基酸的定量测定

5.4.1 赖氨酸的测定

5.4.1.1 三硝基苯磺酸法

5.4.1.2 茚三酮法

5.4.2 色氨酸的测定

5.4.2.1 对二甲基氨基苯甲醛法

5.4.2.2 N－溴代琥珀酰亚胺滴定法

5.4.2.3 荧光法

5.4.3 亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸的联合测定

5.4.4 苯丙氨酸的测定

5.4.5 酪氨酸的测定

5.4.6 脯氨酸的测定

5.4.7 羟脯氨酸的测定

5.4.8 胱氨酸的测定

5.4.9 半胱氨酸的测定

5.4.10 谷氨酰胺的测定

5.4.11 两种羟基氨基酸特异的颜色反应

5.4.12 L－天冬氨酸、L一天冬酰胺的酶法分析

主要参考书目

1.2 蛋白质氨基酸

在蛋白质中发现的氨基酸有20多种。各种实验表明，

其中20种氨基酸是组成蛋白质的基本单位。不管来源于动

物、植物或微生物的蛋白质，其20种均为α－氨基酸。

α氨基酸的氨基（（－NH2）都连接在羧基（－COOH）的

α－碳原子上。除甘氨酸外，其它氨基酸的α－碳原子都是

手性碳原子，有旋光性。组成蛋白质的氨基酸均为L－

型，L－α－氨基酸可用下列通式表示：

COOH 组成蛋白质的20种氨基酸结构差异

H2N－C－H 在于α－碳原子上的侧链R基不同。按

各自R基的结构、酸碱性质以及R基有

R 无极性进行分类。氨基酸根据R基的性

L－α－氨基酸 质一般分为三类：非极性氨基酸、不带

电荷的极性氨基酸及带电荷的极性氨基酸。

1.2.1 非极性氨基酸

8种非极性氨基酸的R基均无极性，其中丙氨酸、亮氨

酸、异亮氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸都带有脂肪烃基侧链；苯丙

氨酸带有芳香族烃基侧链；色氨酸的R基为氮杂环；脯氨

酸的R基为环状亚氨基酸。这一类氨基酸的R基都具有疏

水性，其中以丙氨酸的R基疏水性最小，它介于非极性R

基与不带电荷的极性R基之间。这些氨基酸的等电点接近

中性，故属中性氨基酸（neutral arninoacid）。氨基酸在水

中的溶解度随着侧链的增大而迅速下降，甘氨酸易溶，而色

氨酸及苯丙氨酸溶解度有限。

1.2.2 不带电荷的极性氨基酸

7种不带电荷的极性氨基酸比非极性氨基酸易溶于水。

它们的R基为不解离（前五种）或弱解离（后二种）的极性基

团，能与水形成氢键，即它们的侧链 （R基）具有亲水性。这些

极性基团包括丝氨酸和苏氨酸的羟基（－OH）； 酪氨酸的酚

羟基（－OH）； 天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基

）；半胱氨酸的巯基（－SH甘氨酸的R基氢

（－H）有极性，但它与羧基、氨基以及α碳的氢同处在

α－碳原子上，由于羧基和氨基的极性强，同时又受α－碳

原子上氢的干扰，极性很弱。因此甘氨酸的侧链介于极性与

非极性之间。在这一组氨基酸中，以半胱氨酸和酪氨酸的R

基极性最强，甘氨酸的最弱。极性R基虽然可以解离，但

其等电点均接近中性，故仍属中性氨基酸。